胶原蛋白
胶原蛋白（collagen）又称胶原[1][2]，是动物细胞外基质和结缔组织的主要结构蛋白质成分，由成纤维细胞分泌，而本身又由原胶原蛋白分子组成，多形成纤维状结构。胶原纤维（collagen fiber）又称白纤维（white fiber），则是由Ⅰ型胶原蛋白构成，也是疏松结缔组织中的主要纤维成分，新鲜时呈白色。
胶原蛋白为哺乳类动物体内含量最多的一类蛋白质，占哺乳类总蛋白质量的20%~30%，广泛存在于从低等脊椎动物的体表面到哺乳动物机体的一切组织中，也是人体的一种非常重要的蛋白质，主要存在于结缔组织中，且植物组织中无此蛋白。它有很强的伸张能力，是韧带的主要成分，胶原蛋白也是细胞外基质的主要组成成分。它使皮肤保持弹性，而胶原蛋白的老化，则使皮肤出现皱纹。胶原蛋白亦是眼睛角膜的主要成分，但以结晶形式组成。胶原蛋白无法被人体直接吸收，口服会被分解为氨基酸。
胶原蛋白的名称来自希腊语κόλλα（kólla），意思是“胶水”，后缀-γέν，-gen表示“生产”[3][4]。这得来于早期，人们煮沸马匹和其他动物的皮肤和肌腱里的胶原蛋白以获得胶水的过程。
胶原蛋白构造
[编辑]构成胶原的氨基酸序列非常有特色。首先，它富含甘氨酸和脯氨酸残基，前者的含量达到总氨基酸残基的1/3后者则接近1/4；其次，序列中含有氨基酸的衍生物羟赖氨酸和羟脯氨酸，这两种氨基酸是在蛋白质一级结构序列形成之后由特定的酶作用于序列中的赖氨酸和脯氨酸形成的；最后，它的序列中只含有很少的酪氨酸残基，并且不含有色氨酸和半胱氨酸残基。胶原蛋白一级结构的另一个特点是它的氨基酸的排列。这些氨基酸一般以-甘氨酸-脯氨酸-羟脯氨酸-三联交替出现的顺序排列。只有很少的蛋白质有这样规则的氨基酸排列[5]。
在空间结构上，胶原蛋白显示出特殊的三股螺旋缠绕的结构，三条相互独立的胶原蛋白肽链依靠甘氨酸之间形成的氢键维系三股螺旋相互缠绕的结构。胶原蛋白肽链的三股螺旋结构不同于普通的α螺旋结构，它的螺距更大，但每一圈螺旋所包含的氨基酸残基数却很小，仅为3.3个，因此胶原蛋白的三股螺旋显得细而长，螺旋中间的空间很小，仅能容纳一个氢原子，只有甘氨酸能够胜任这个位置。另外脯氨酸所特有的肽平面夹角也是形成这种特殊螺旋结构的必须因素。这也是胶原蛋白肽链中-甘氨酸-脯氨酸-羟脯氨酸-三联序列交替出现的原因。胶原蛋白这种特殊的三股螺旋结构保证了它的机械强度。这种三股螺旋被称为原胶原（procollagen）。
若干个原胶原横向堆积，序列中所含有的羟赖氨酸和羟脯氨酸侧链在酶作用下氧化生成醛，相互之间发生羟醛缩合反应形成原胶原之间的共价链接，这种结构被称为胶原微纤维。许多胶原微纤维横向堆积，以相同的方式通过共价键链接，形成胶原纤维。胶原纤维是胶原蛋白行使生理作用的基本形态，在生物体内胶原纤维交织成富有机械强度和弹性的网状结构成为结缔组织最基本的组成成分。
类型
[编辑]至今约有28型不同的胶原蛋白被发现，但仍均有三股螺旋缠绕的结构。在人体超过90%的胶原蛋白是I型胶原蛋白，软骨的主要胶原成分则为II型胶原蛋白。
| 胶原蛋白类型 | 基因名称 (Gene Name) | UniProt 编码 (UniProt Accession) | UniProt 链接 (UniProt Link) | 主要分布/功能 | 化学式 |
|---|---|---|---|---|---|
| I | COL1A1 | P02452 | P02452 | 骨骼、肌腱、皮肤、韧带等结缔组织的主要成分 | C4074H6322O1464N1304S7 |
| COL1A2 | P08123 | P08123 | 骨骼、肌腱、皮肤、韧带等结缔组织的主要成分 | C4035H6327O1295N1307S5 | |
| II | COL2A1 | P02458 | P02458 | 软骨、玻璃体等 | C4167H6530O1525N1318S11 |
| III | COL3A1 | P02461 | P02461 | 皮肤、血管、内脏器官等 | C4062H6316O1552N1314S11 |
| IV | COL4A1 | P02462 | P02462 | 基底膜的主要成分 | C6361H9846O1951N1810S42 |
| COL4A2 | P08572 | P08572 | 基底膜的主要成分 | C6600H10196O1978N1906S40 | |
| COL4A3 | Q01955 | Q01955 | 基底膜的主要成分 | C6994H10887O2110N2039S52 | |
| COL4A4 | P53420 | P53420 | 基底膜的主要成分 | C7067H10903O2124N2073S53 | |
| COL4A5 | P29400 | P29400 | 基底膜的主要成分 | C7049H10896O2116N1982S45 | |
| COL4A6 | Q14031 | Q14031 | 基底膜的主要成分 | C6326H9773O1960N1827S44 | |
| V | COL5A1 | P20908 | P20908 | 与I型胶原蛋白伴行，参与纤维形成，位于细胞表面、胎盘等 | C6708H10300O2288N1941S35 |
| COL5A2 | P05997 | P05997 | 与I型胶原蛋白伴行，参与纤维形成，位于细胞表面、胎盘等 | C4785H7512O1570N1524S25 | |
| COL5A3 | P25940 | P25940 | 与I型胶原蛋白伴行，参与纤维形成 | C7424H11621O2327N2199S22 | |
| VI | COL6A1 | P12109 | P12109 | 微原纤维，遍布多数结缔组织 | C4816H7617O1624N1347S29 |
| COL6A2 | P12110 | P12110 | 微原纤维，遍布多数结缔组织 | C4830H7657O1634N1385S32 | |
| COL6A3 | P12111 | P12111 | 微原纤维，遍布多数结缔组织 | C15485H24789O4939N4295S65 | |
| VII | COL7A1 | Q02388 | Q02388 | 形成锚定纤维，位于上皮-间质连接处 | C12766H20335O4097N3879S33 |
| VIII | COL8A1 | P27658 | P27658 | 内皮细胞，特别是角膜内皮 | C3220H4969O873N867S24 |
| COL8A2 | P25067 | P25067 | 内皮细胞，特别是角膜内皮 | C2884H4445O848N815S10 | |
| IX | COL9A1 | P20849 | P20849 | 软骨，与II型胶原蛋白结合 | C3888H6164O1204N1180S20 |
| COL9A2 | Q14055 | Q14055 | 软骨，与II型胶原蛋白结合 | C2733H4323O863N837S14 | |
| COL9A3 | Q14050 | Q14050 | 软骨，与II型胶原蛋白结合 | C2712H4319O908N821S10 | |
| X | COL10A1 | Q03692 | Q03692 | 肥大软骨和矿化软骨 | C2883H4433O837N809S11 |
| XI | COL11A1 | P12107 | P12107 | 软骨，与II型胶原蛋白伴行，调控纤维直径 | C4195H6600O1357N1318S10 |
| COL11A2 | P13942 | P13942 | 软骨，与II型胶原蛋白伴行，调控纤维直径 | C7365H11574O2365N2220S27 | |
| XII | COL12A1 | Q99715 | Q99715 | 与I型胶原蛋白伴行，分布于肌腱、韧带等 | C14934H23478O4844N3984S68 |
| XIII | COL13A1 | Q5TAT6 | Q5TAT6 | 跨膜胶原蛋白，分布广泛 | C3028H4869O935N931S21 |
| XIV | COL14A1 | O15911 | Q05707 | FACIT 胶原蛋白 | C8706H13683O2894N2291S49 |
| XV | COL15A1 | P39059 | P39059 | 分布广泛，可能参与基底膜结构 | C6270H9822O2061N1692S40 |
| XVI | COL16A1 | Q07092 | Q07092 | 分布广泛，功能尚不完全清楚 | C6821H10795O2160N2005S57 |
| XVII | COL17A1 | Q9UMD9 | Q9UMD9 | 跨膜胶原蛋白，BP180，主要位于半桥粒 | C6565H10337O2131N1898S40 |
| XVIII | COL18A1 | P39060 | P39060 | 基底膜，其C端裂解产物为内皮抑素 (Endostatin） | C8002H12340O2528N2252S35 |
| XIX | COL19A1 | Q14993 | Q14993 | FACIT 胶原蛋白 | C4922H7771O1522N1445S30 |
| XX | COL20A1 | Q9P218 | Q9P218 | 功能尚不完全清楚 | C5951H9436O1810N1694S25 |
| XXI | COL21A1 | Q96P44 | Q96P44 | FACIT 胶原蛋白 | C4309H6822O1339N1217S23 |
| XXII | COL22A1 | Q8NFW1 | Q8NFW1 | 位于肌腱和肌肉连接处 | C6939H10959O2184N2067S35 |
| XXIII | COL23A1 | Q86Y22 | Q86Y22 | MACIT 胶原蛋白，跨膜 | C2232H3590O717N692S11 |
| XXIV | COL24A1 | Q17RW2 | Q17RW2 | 在骨骼发育中表达 | C7695H12203O2482N2195S37 |
| XXV | COL25A1 | Q9BXS0 | Q9BXS0 | 跨膜胶原蛋白，位于神经元 | C2787H4472O881N850S24 |
| XXVI | COL26A1 | Q96A83 | Q96A83 | 主要在睾丸表达 | C1896H2990O599N564S14 |
| XXVII | COL27A1 | Q8IZC6 | Q8IZC6 | 在软骨发育中表达 | C4112H6471O1269N1269S25 |
| XXVIII | COL28A1 | Q2UY09 | Q2UY09 | 在神经系统中表达 | C4992H7915O1583N1411S28 |
| XXIX | COL29A1或COL6A5 | A8TX70 | A8TX70 | 表皮胶原蛋白 | C12849H20281O4005N3555S90 |
医疗用途
[编辑]- 心脏应用
- 整容手术
- 整形外科使用
- 伤口护理管理使用
口服及外用争议
[编辑]对口服的胶原蛋白产品，在消化过程中也和其他蛋白质一样：由于人体很难直接吸收蛋白质或多肽，口服蛋白质、多肽后，几乎都会在消化道消化成氨基酸后才被人体吸收，据组织需求再重新合成的蛋白质，与原本口服的胶原蛋白无关。[6][7]
对外用的胶原蛋白产品，在涂抹于皮肤后也与其他蛋白质一样：分子过大而无法渗透至真皮层，仅有覆盖保湿的作用。
实际上，口服或外用胶原蛋白，目前都没有证据显示额外补充胶原蛋白对延缓衰老和除皱有特殊功效。
研究指出口服胶原蛋白可以提升皮肤弹性、湿度，以及皮肤胶原蛋白密度。[8]
参考文献
[编辑]- ^ 存档副本. [2023-08-13]. （原始内容存档于2023-08-13）.
- ^ 存档副本. [2023-08-13]. （原始内容存档于2023-08-13）.
- ^ O.E.D. 2nd Edition. 2005.
- ^ Müller, Werner E. G. The Origin of Metazoan Complexity: Porifera as Integrated Animals. Integrative and Comparative Biology: 3–10 （英语）.
- ^ Linesnmayer TF, Gibney E, Gorden MK, Marchant JK, Hayashi M & Fitch JM. 1990. Extracellylar materices of developing chick retina and cornea. Localization of mRNAs for collagen types II and IX by in situ hybridization. Invest ophthalmol visual sci 31 (7):1271-1276
- ^ 玻尿酸能吃了?靠它能吃出水光肌吗? 专家解读来了. 中国经济网. [2021-10-20]. （原始内容存档于2021-10-20）.
- ^ 想毁容，打一针生长因子就够了. 科技日报. [2021-10-20]. （原始内容存档于2021-10-22）.
- ^ Oral Collagen Supplementation: A Systematic Review of Dermatological Applications. Journal of Drugs in Dermatology. [2022-08-29]. （原始内容存档于2022-10-20）.
