辅基
辅基(英语:prosthetic group)是非氨基酸成分,是异源蛋白质(heteroprotein)或复合蛋白质的一部分,与脱辅基蛋白(apoprotein)紧密连接。
不要与透过非共价结合非蛋白质(非氨基酸)与脱辅基酶(全蛋白,holoprotein,或异源蛋白质)结合的共底物混淆。
这是蛋白质生物活性所需的复合蛋白质的一个组成部分。[1]辅基可以是有机的(例如维生素、糖、RNA、磷酸盐或脂质)或无机的(例如金属离子、或金属配位化合物。而铜(Ⅱ)是铜蓝蛋白的辅基)。辅基与蛋白质紧密结合,甚至可以透过共价键连接。它们通常在酶催化中发挥重要作用。没有辅基的蛋白质称为脱辅基蛋白(apoprotein),而具有辅基的蛋白质称为全蛋白。非共价结合的辅因子通常无法从全蛋白中去除,同时又不破坏蛋白质的天然状态。因此,“辅基”是一个非常广泛的术语,其主要强调的是它与脱辅蛋白质的紧密结合。它定义了一种结构性的属性,与定义了一种功能性的属性的“辅酶”一词形成对比。
辅基是辅因子的子集。松散结合的金属离子和辅酶仍是辅因子,但通常不称为辅基。[2][3][4]在酶中,辅基参与催化机制并且是活性所必需的。其他辅基具有结构特性。糖蛋白和脂蛋白中的糖和脂质部分或核糖体中的RNA就是这种情况。它们可能非常大,例如代表蛋白聚糖中蛋白质的主要部分。
血红蛋白中的血基质基团是一个辅基。有机辅基的其他实例是维生素衍生物:硫胺素焦磷酸、磷酸吡哆醛和生物素。由于辅基通常是维生素或由维生素制成,这就是人类饮食中需要维生素的原因之一。无机辅基通常是过渡金属离子,例如铁(在血基质基团中,例如在细胞色素c氧化酶和血红蛋白中)、锌(例如在碳酸酐酶中)、铜(例如在呼吸链的复合物IV中)和钼(例如在硝酸盐还原酶中)。
辅基列表
[编辑]下表列出了一些最常见的辅基。
辅基 | 功能 | 分布 |
---|---|---|
黄素单核苷酸(FMN) [5] | 氧化还原反应 | 细菌、古菌和真核生物。 |
黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD) [5] | 氧化还原反应 | 细菌、古菌和真核生物。 |
吡咯并喹啉醌(PQQ) [6] | 氧化还原反应 | 细菌。 |
磷酸吡哆醛(PLP) [7] | 转氨基作用, 脱羧反应和脱氨作用 | 细菌、古菌和真核生物。 |
生物素(Biotin) [8] | 羧化作用 | 细菌、古菌和真核生物。 |
甲钴胺 [9] | 甲基化和异构化反应 | 细菌、古菌和真核生物。 |
硫胺素焦磷酸(TPP) [10] | Transfer of 2-carbon groups, α cleavage | 细菌、古菌和真核生物。 |
血基质(Heme) [11] | 氧结合和氧化还原反应 | 细菌、古菌和真核生物。 |
Molybdopterin [12][13] | 氧合反应 | 细菌、古菌和真核生物。 |
硫辛酸 [14] | 氧化还原反应 | 细菌、古菌和真核生物。 |
Cofactor F430 | 产甲烷作用 | 古菌 |
参考
[编辑]- ^ de Bolster, M.W.G. Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Prosthetic groups. International Union of Pure and Applied Chemistry. 1997 [2007-10-30]. (原始内容存档于2012-11-28).
- ^ Metzler DE (2001) Biochemistry. The chemical reactions of living cells, 2nd edition, Harcourt, San Diego.
- ^ Nelson DL and Cox M.M (2000) Lehninger, Principles of Biochemistry, 3rd edition, Worth Publishers, New York
- ^ Campbell MK and Farrell SO (2009) Biochemistry, 6th edition, Thomson Brooks/Cole, Belmont, California
- ^ 5.0 5.1 Joosten V, van Berkel WJ. Flavoenzymes. Curr Opin Chem Biol. 2007, 11 (2): 195–202. PMID 17275397. doi:10.1016/j.cbpa.2007.01.010.
- ^ Salisbury SA, Forrest HS, Cruse WB, Kennard O. A novel coenzyme from bacterial primary alcohol dehydrogenases. Nature. 1979, 280 (5725): 843–4. Bibcode:1979Natur.280..843S. PMID 471057. S2CID 3094647. doi:10.1038/280843a0. PMID 471057
- ^ Eliot AC, Kirsch JF. Pyridoxal phosphate enzymes: mechanistic, structural, and evolutionary considerations. Annu. Rev. Biochem. 2004, 73: 383–415. PMID 15189147. doi:10.1146/annurev.biochem.73.011303.074021.
- ^ Jitrapakdee S, Wallace JC. The biotin enzyme family: conserved structural motifs and domain rearrangements. Curr. Protein Pept. Sci. 2003, 4 (3): 217–29. PMID 12769720. doi:10.2174/1389203033487199.
- ^ Banerjee R, Ragsdale SW. The many faces of vitamin B12: catalysis by cobalamin-dependent enzymes. Annu. Rev. Biochem. 2003, 72: 209–47. PMID 14527323. S2CID 37393683. doi:10.1146/annurev.biochem.72.121801.161828.
- ^ Frank RA, Leeper FJ, Luisi BF. Structure, mechanism and catalytic duality of thiamine-dependent enzymes. Cell. Mol. Life Sci. 2007, 64 (7–8): 892–905. PMC 11136255
. PMID 17429582. S2CID 20415735. doi:10.1007/s00018-007-6423-5.
- ^ Wijayanti N, Katz N, Immenschuh S. Biology of heme in health and disease. Curr. Med. Chem. 2004, 11 (8): 981–6. PMID 15078160. doi:10.2174/0929867043455521.
- ^ Mendel RR, Hänsch R. Molybdoenzymes and molybdenum cofactor in plants. J. Exp. Bot. 2002, 53 (375): 1689–98. PMID 12147719. doi:10.1093/jxb/erf038
.
- ^ Mendel RR, Bittner F. Cell biology of molybdenum. Biochim. Biophys. Acta. 2006, 1763 (7): 621–35. PMID 16784786. doi:10.1016/j.bbamcr.2006.03.013.
- ^ Bustamante J, Lodge JK, Marcocci L, Tritschler HJ, Packer L, Rihn BH. Alpha-lipoic acid in liver metabolism and disease. Free Radic. Biol. Med. 1998, 24 (6): 1023–39. PMID 9607614. doi:10.1016/S0891-5849(97)00371-7.
外部链接
[编辑]- (英文)Cofactors PowerPoint lecture 互联网档案馆的存档,存档日期2016-10-05.