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β-乳球蛋白

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β-乳球蛋白
标识
生物 牛
符号 BLG
UniProt P02754
其他数据

β-乳球蛋白（β-乳球蛋白、BLG、Bos d 5）是牛奶和羊奶的主要乳清蛋白（约 3 g/L），也存在于许多其他哺乳动物物种中；值得注意的是人类是个例外。其结构、特性和生物学作用已被多次回顾。[1][2][3][4] BLG 被认为是一种牛奶过敏原。[5][6]

功能

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乳清中的主要蛋白质是 β-乳球蛋白，其次是α-乳清蛋白（β-乳球蛋白约 65%、α-乳清蛋白约 25%、血清白蛋白约 8%、其他约 2%）。β-乳球蛋白是一种载脂蛋白，可以结合许多疏水分子，表明其在运输中起作用。β-乳球蛋白也被证明能够透过铁载体结合铁[7]，因此可能在对抗病原体中起作用。摄入后，BLG 能够将复合铁转运至人体免疫细胞，从而为这些细胞提供微量营养素并参与免疫耐受。[8][9] 人体母乳中缺乏 β-乳球蛋白的同源蛋白。[10]

结构

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已鉴定出几种变体，牛的主要变体标记为 A 和 B。由于其丰富且易于纯化，因此已进行了广泛的生物物理学研究。其结构已透过X射线晶体学和核磁共振多次测定。[11] β-乳球蛋白对食品工业具有直接意义，因为其特性在乳制品和加工中可能有利或不利。[12]

牛β-乳球蛋白是一种相对较小的蛋白质，包含 162 个氨基酸残基，化学式为：C817H1310O248N206S9[13] ，分子量为 18.4 KDa。在生理状态下，它主要以二聚体形式存在，但在 pH 约 3 以下会解离成单体，根据核磁共振测定，保持其天然态。[14] 相反，在各种自然条件下，β-乳球蛋白也以四聚体[15]、八聚体[16]和其他多聚体[17]聚集形式存在。

在天然结构充分去稳定以允许聚集的情况下，β-乳球蛋白溶液在各种条件下会形成凝胶。[18] 在低 pH 和低离子强度下长时间加热，会形成透明的“细丝状”凝胶，其中蛋白质分子组装成长而坚硬的纤维。

β-乳球蛋白是奶皮的主要成分，牛奶煮沸时会凝结和变性。一旦变性，β-乳球蛋白会在牛奶表面形成一层薄的凝胶状薄膜。

可以使用光谱学和变性剂研究该蛋白质的折叠中间体。这些实验显示了一个不寻常但重要的中间体，完全由阿法螺旋组成，尽管天然结构是贝塔折叠。进化可能选择了螺旋状中间体，以避免在折叠过程中发生聚集。[19]

临床意义

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由于牛奶是一种已知的过敏原，[5] 欧盟的制造商需要证明 β-乳球蛋白的存在或不存在，以确保其标签符合欧盟指令的要求。食品检测实验室可以使用ELISA方法来鉴定和定量食品中的 β-乳球蛋白。 虽然 β-乳球蛋白被认为是一种主要过敏原，但饮用生奶的保护作用已被证明取决于乳清部分的蛋白质含量，因此也取决于 β-乳球蛋白。[20] 这种巨大的对比，一方面是过敏原，另一方面具有保护作用，现已与其携带微量营养素的能力相关联。当 β-乳球蛋白携带微量营养素时，它具有耐受性，并保护免于过敏的发展。然而，当缺乏负载时，它就变成了过敏原。[21][22][23]

通过微生物转谷氨酰胺酶在实验室中将 β-乳球蛋白聚合，可降低其对患有 IgE 介导的牛奶乳品过敏的儿童和成人的致敏性。[24]

生物技术

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乳牛育种

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2018年宣布培育出基因改造牛。[6] 这些牛透过受精卵介导的基因删除过程移除了产生 β-乳球蛋白的基因。目标是生产不含这种过敏原的牛奶。[6]

重组生产

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2023年9月，欧洲创新委员会资助了Solar Foods的Hydrocow项目，该项目旨在借助黄杆菌属（Xanthobacter）的氢氧化细菌、二氧化碳和电力来生产 BLG。[25][26]

参见

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参考文献

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  1. ^ Xiang L, Melton L, Leung KH. Interactions of β-Lactoglobulin With Small Molecules. Varelis P, Melton L, Shahidi F (编). Encyclopedia of Food Chemistry 2. Elsevier. 2019: 560–565. ISBN 9780128140451. S2CID 90712856. doi:10.1016/B978-0-08-100596-5.21488-1. 
  2. ^ Sawyer L. Beta-lactoglobulin. Fox PF, McSweeney PL (编). Advanced Dairy Chemistry: 1. Proteins. Elsevier Applied Science. 1992: 141–190. ISBN 978-1-4419-8602-3. doi:10.1007/978-1-4419-8602-3_7. 
  3. ^ Sawyer L, Kontopidis G. The core lipocalin, bovine beta-lactoglobulin. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure and Molecular Enzymology. October 2000, 1482 (1–2): 136–48. PMID 11058756. doi:10.1016/s0167-4838(00)00160-6. 
  4. ^ Kontopidis G, Holt C, Sawyer L. Invited review: beta-lactoglobulin: binding properties, structure, and function. Journal of Dairy Science. April 2004, 87 (4): 785–96. PMID 15259212. doi:10.3168/jds.S0022-0302(04)73222-1 可免费查阅. 
  5. ^ 5.0 5.1 listed in Annex IIIa of Directive 2000/13/EC
  6. ^ 6.0 6.1 6.2 Wei, Jingwei; Wagner, Stefan; Maclean, Paul; Brophy, Brigid; Cole, Sally; Smolenski, Grant; Carlson, Dan F.; Fahrenkrug, Scott C.; Wells, David N.; Laible, Götz. Cattle with a precise, zygote-mediated deletion safely eliminate the major milk allergen beta-lactoglobulin. Scientific Reports. 2018-05-16, 8 (1): 7661. Bibcode:2018NatSR...8.7661W. ISSN 2045-2322. PMC 5955954 可免费查阅. PMID 29769555. doi:10.1038/s41598-018-25654-8. 
  7. ^ Roth-Walter F, Pacios LF, Gomez-Casado C, Hofstetter G, Roth GA, Singer J, et al. The major cow milk allergen Bos d 5 manipulates T-helper cells depending on its load with siderophore-bound iron. PLOS ONE. 2014-01-01, 9 (8): e104803. Bibcode:2014PlOsO...9j4803R. PMC 4130594 可免费查阅. PMID 25117976. doi:10.1371/journal.pone.0104803 可免费查阅. 
  8. ^ Roth-Walter F, Afify SM, Pacios LF, Blokhuis BR, Redegeld F, Regner A, et al. Cow's milk protein β-lactoglobulin confers resilience against allergy by targeting complexed iron into immune cells. The Journal of Allergy and Clinical Immunology. January 2021, 147 (1): 321–334.e4. PMID 32485264. S2CID 219285403. doi:10.1016/j.jaci.2020.05.023 可免费查阅. hdl:10261/272213 可免费查阅. 
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