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β-乳球蛋白

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β-乳球蛋白
標識
生物
符號 BLG
UniProt P02754
其他數據

β-乳球蛋白(β-乳球蛋白、BLG、Bos d 5)是牛奶羊奶的主要乳清蛋白(約 3 g/L),也存在於許多其他哺乳動物物種中;值得注意的是人類是個例外。其結構、特性和生物學作用已被多次回顧。[1][2][3][4] BLG 被認為是一種牛奶過敏原[5][6]

功能

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乳清中的主要蛋白質是 β-乳球蛋白,其次是α-乳清蛋白(β-乳球蛋白約 65%、α-乳清蛋白約 25%、血清白蛋白約 8%、其他約 2%)。β-乳球蛋白是一種載脂蛋白,可以結合許多疏水分子,表明其在運輸中起作用。β-乳球蛋白也被證明能夠透過鐵載體結合鐵[7],因此可能在對抗病原體中起作用。攝入後,BLG 能夠將複合鐵轉運至人體免疫細胞,從而為這些細胞提供微量營養素並參與免疫耐受。[8][9] 人體母乳中缺乏 β-乳球蛋白的同源蛋白[10]

結構

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已鑑定出幾種變體,牛的主要變體標記為 A 和 B。由於其豐富且易於純化,因此已進行了廣泛的生物物理學研究。其結構已透過X射線晶體學核磁共振多次測定。[11] β-乳球蛋白對食品工業具有直接意義,因為其特性在乳製品和加工中可能有利或不利。[12]

牛β-乳球蛋白是一種相對較小的蛋白質,包含 162 個胺基酸殘基化學式為:C817H1310O248N206S9[13] ,分子量為 18.4 KDa。在生理狀態下,它主要以二聚體形式存在,但在 pH 約 3 以下會解離成單體,根據核磁共振測定,保持其天然態。[14] 相反,在各種自然條件下,β-乳球蛋白也以四聚體[15]八聚體[16]和其他多聚體[17]聚集形式存在。

在天然結構充分去穩定以允許聚集的情況下,β-乳球蛋白溶液在各種條件下會形成凝膠[18] 在低 pH 和低離子強度下長時間加熱,會形成透明的「細絲狀」凝膠,其中蛋白質分子組裝成長而堅硬的纖維。

β-乳球蛋白是奶皮的主要成分,牛奶煮沸時會凝結變性。一旦變性,β-乳球蛋白會在牛奶表面形成一層薄的凝膠狀薄膜。

可以使用光譜學變性劑研究該蛋白質的摺疊中間體。這些實驗顯示了一個不尋常但重要的中間體,完全由阿法螺旋組成,儘管天然結構是貝塔摺疊。進化可能選擇了螺旋狀中間體,以避免在摺疊過程中發生聚集。[19]

臨床意義

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由於牛奶是一種已知的過敏原,[5] 歐盟的製造商需要證明 β-乳球蛋白的存在或不存在,以確保其標籤符合歐盟指令的要求。食品檢測實驗室可以使用ELISA方法來鑑定和定量食品中的 β-乳球蛋白。 雖然 β-乳球蛋白被認為是一種主要過敏原,但飲用生奶的保護作用已被證明取決於乳清部分的蛋白質含量,因此也取決於 β-乳球蛋白。[20] 這種巨大的對比,一方面是過敏原,另一方面具有保護作用,現已與其攜帶微量營養素的能力相關聯。當 β-乳球蛋白攜帶微量營養素時,它具有耐受性,並保護免於過敏的發展。然而,當缺乏負載時,它就變成了過敏原。[21][22][23]

通過微生物轉穀氨酰胺酶在實驗室中將 β-乳球蛋白聚合,可降低其對患有 IgE 介導的牛奶乳品過敏的兒童和成人的致敏性[24]

生物技術

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乳牛育種

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2018年宣佈培育出基因改造牛。[6] 這些牛透過受精卵介導的基因刪除過程移除了產生 β-乳球蛋白的基因。目標是生產不含這種過敏原的牛奶。[6]

重組生產

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2023年9月,歐洲創新委員會資助了Solar Foods的Hydrocow項目,該項目旨在藉助黃桿菌屬(Xanthobacter)的氫氧化細菌、二氧化碳電力來生產 BLG。[25][26]

參見

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參考文獻

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  1. ^ Xiang L, Melton L, Leung KH. Interactions of β-Lactoglobulin With Small Molecules. Varelis P, Melton L, Shahidi F (編). Encyclopedia of Food Chemistry 2. Elsevier. 2019: 560–565. ISBN 9780128140451. S2CID 90712856. doi:10.1016/B978-0-08-100596-5.21488-1. 
  2. ^ Sawyer L. Beta-lactoglobulin. Fox PF, McSweeney PL (編). Advanced Dairy Chemistry: 1. Proteins. Elsevier Applied Science. 1992: 141–190. ISBN 978-1-4419-8602-3. doi:10.1007/978-1-4419-8602-3_7. 
  3. ^ Sawyer L, Kontopidis G. The core lipocalin, bovine beta-lactoglobulin. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure and Molecular Enzymology. October 2000, 1482 (1–2): 136–48. PMID 11058756. doi:10.1016/s0167-4838(00)00160-6. 
  4. ^ Kontopidis G, Holt C, Sawyer L. Invited review: beta-lactoglobulin: binding properties, structure, and function. Journal of Dairy Science. April 2004, 87 (4): 785–96. PMID 15259212. doi:10.3168/jds.S0022-0302(04)73222-1可免費查閱. 
  5. ^ 5.0 5.1 listed in Annex IIIa of Directive 2000/13/EC
  6. ^ 6.0 6.1 6.2 Wei, Jingwei; Wagner, Stefan; Maclean, Paul; Brophy, Brigid; Cole, Sally; Smolenski, Grant; Carlson, Dan F.; Fahrenkrug, Scott C.; Wells, David N.; Laible, Götz. Cattle with a precise, zygote-mediated deletion safely eliminate the major milk allergen beta-lactoglobulin. Scientific Reports. 2018-05-16, 8 (1): 7661. Bibcode:2018NatSR...8.7661W. ISSN 2045-2322. PMC 5955954可免費查閱. PMID 29769555. doi:10.1038/s41598-018-25654-8. 
  7. ^ Roth-Walter F, Pacios LF, Gomez-Casado C, Hofstetter G, Roth GA, Singer J, et al. The major cow milk allergen Bos d 5 manipulates T-helper cells depending on its load with siderophore-bound iron. PLOS ONE. 2014-01-01, 9 (8): e104803. Bibcode:2014PlOsO...9j4803R. PMC 4130594可免費查閱. PMID 25117976. doi:10.1371/journal.pone.0104803可免費查閱. 
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